3.1.3抗肿瘤作用  IFN-γ在抗肿瘤方面的报道虽然相对上面的两个方面显得很渺小，但是IFN-γ的这种活性却有可能是上述两种生物学功能的综合作用的结果。对于不同的靶细胞γ-干扰素呈现出不同的影响效果，能诱导细胞的活化和通过激活细胞凋亡途径加强生存或介导的细胞死亡。在临床上，γ-干扰素对多种癌症表现出抗癌抗菌素的作用，包括淋巴癌、黑色素瘤及多发性骨髓瘤（Wadler等，1990）。在乳腺癌患者，令人鼓舞的结果已证明时，γ-干扰素联合白细胞介素被应用（Hadden，1999）。在体外用IFN-γ治疗肿瘤细胞时低剂量能促使细胞周期停止或较高课题能使细胞凋亡。事实上，低浓度的γ-干扰素对CD95L诱导的肿瘤细胞凋亡有致敏作用（O’Connel等，2000；Seidelin等，2004），通过半胱天冬酶-8的增加（Ruiz-Ruiz 等，2004）；Ruiz-Ruiz等，2000）。然而，肿瘤以各种各样的以免疫效应细胞不能识别的方式进化着，包括表面识别结构的下降调节，如MHC分子、共刺激分子、粘附分子和/或免疫掏调解剂的释放，包括白细胞介素-10，转化生长因子-β和PGE2，以抑制T淋巴细胞、NK细胞和DC功能（Browning等，1992）。它抗肿瘤主要表现在：抑制肿瘤的增殖，但需连续使用干扰素才有效；抑制肿瘤细胞的增生，干扰素作用于细胞膜，刺激腺苷酸化酶，使cAMP增加，抑制NDA的合成及细胞分裂，故有抗肿瘤作用；干扰素能改变瘤细胞表面性能，诱发新的抗原，从而易被免疫监视细胞识别并加以排斥；通过免疫调节，提高机体抗肿瘤免疫力。干扰素能增强巨噬细胞及NK细胞的杀伤力，增强细胞表面抗原和受体的表达，抑制B细胞的功能，从而降低肿瘤细胞表面封闭抗体的水平。相对于Ⅰ型干扰素来说，IFN-γ抗肿瘤作用最强（孙卫民，1999）。Maria等（2005）在对γ-干扰素的研究中表现出了前所未有的机制，即认为γ-干扰素诱导肿瘤的识别。结果还表明，以不显著诱导细胞死亡的浓度的γ-干扰素治疗肿瘤能激活细胞应激反应，结果又导致细胞内HSP72的表达量的增加，这必然会释放到细胞外。此外，γ-干扰素诱导HSP72释放是通过一个独立的古典蛋白转运途径这样一个机制形成的，并要求有完整的脂质筏的形成。在此之外，HSP72在外染色体里也能释放，并认为在外染色体释放的HSP72能提高细胞因子的释放，也能通过树突状细胞促进辅刺激分子的表达。这些研究结果的生物学意义是，在这里，呈现出一种额外的机制——用于γ-干扰素来加强肿瘤监测，这种检测依赖于从肿瘤中释放出来的有活性的HSP72。IFN-γ还能增强癌胚抗原（CEA）DNA疫苗的抗肿瘤效果，观察到高水平的Th1型免疫反应和杀伤性T淋巴细胞（CTL）作用，血清中IFN-γ分泌显著提高而白细胞介素4（IL-4）显著降低，呈现保护性免疫反应，因而不仅能抑制肿瘤的发展，而且能抑制转移性同源CEA阳性P815瘤细胞的生长（Song等，2000）。
IFN-γ也就是免疫干扰素在免疫方面的重要作用是为世人所共认的。它是一种强的巨噬细胞、NK细胞、血管内皮细胞活化剂，能激活巨噬细胞并促进其活性；能直接作用于T和B淋巴细胞，促进分化；能增强MHC Ⅰ类分子和MHC Ⅱ类分子的表达。总的来说它的作用体现在诱导单核细胞、巨噬细胞、树突状细胞、皮肤成纤维细胞、血管内皮细胞和星状细胞等MHGIT类抗原的表达，使其参与抗原提呈和特异性免疫的抗原识别过程；急性期蛋白合成，诱导髓样细胞分化；协同IL-2诱导LAK活性，促进T细胞IL-2R表达等方面。
3.2 作用机制  IFN-γ的生物活性在体内的作用机制是很复杂的，相关资料显示它可能有2种信号途径。研究结果表明γ-干扰素并不是直接与靶分子结合，首先要与靶细胞表面的特异性体即IFN-γ受体相结合，使受体发生二聚体化，导致结合在其上的JAK1、JAK2的磷酸化，激活的JAKs 进一步使受体磷酸化，招募并磷酸化胞浆内的STAT1。活化的STAT1以二聚体形式进入细胞核，结合GAS（gamma-activated sequence），诱导基因表达。这就是经典的JAK-STAT信号转导途径。一般认为，在未受刺激的细胞，JAK1与IFN-γR的α亚基相结合，JAK2与IFN-γR的β亚基相结合。在IFN-γ作用后，JAK2与α亚基相结合。JAK1和JAK2相互靠近，相互磷酸化后而激活，由此吸引有SH2结构域的STAT1结合到IFN-γ受体上，从而激活STAT1。激酶异二聚化相互激活使IFN-γRα亚基的Tyr440磷酸化，它可选择性地与STAT1α（P91）结合。STAT1的第569-700位氨基酸序列类似于Src同源结构（SH2），其中Arg602突变将会丧失其与IFN2γ受体的结合。STAT1与磷酸化的IFN-γR结合后，导致STAT1中Try701和Ser727磷酸化，形成同源二聚体（又称IFN-γ活化因子，GAF），进而激活STAT1潜在的DNA结合活性。STAT1的活化需要2类胞内信号事件的发生，一为结合IFN受体，二为依赖Ca2+向细胞内转移，并激活钙调素依赖激酶II（CaMKII），使STAT1第727位的丝氨酸磷酸化（Wu,2007）。